Zur Strukturregel der Antikörper. Die Primärstruktur eines monoklonalen IgG1-Immunglobulins (Myelomprotein Nie), I. Reinigung und Charakterisierung des Proteins, der L- und H-Ketten, der Bromcyanspaltprodukte und der Disulfidbrücken

Zur Strukturregel der Antikörper. Die Primärstruktur eines monoklonalen IgG1-Immunglobulins... Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. Bd. 357, S. 1515 -1540, November 1976 Zur Strukturregel der Antikörper Die Primärstruktur eines monoklonalen IgGl-Immunglobulins (Myelomprotein Nie), I Reinigung und Charakterisierung des Proteins, der L· und -Ketten, der Bromcyanspaltprodukte und der Disulfidbrücken Lorenz DREKER, Joachim SCHWARZ , Wolfgang REICHEL und Norbert HILSCHMANN Max-Planck-Institut für experimentelle Medizin, Göttingen (Der Schriftleitung zugegangen am 27. August 1976) Zusammenfassung: Myelomprotein Nie wurde aus dem Serum einer Myelomkranken durch trägerfreie kontinuierliche Hochspannungselektrophorese bzw. durch Pevikon-Block-Elektrophorese isoliert, durch lonenaustauschchromatographie und Gelfiltration gereinigt und durch Aminosäureanalyse und Endgruppenbestimmungen charakterisiert. Serologisch gehört das Protein der IgGlUhterklasse an, es wurde als Gml + , 2~, 4~, 17+Protein typisiert. Die I^Kette ist vom -Typ. Nach partieller Reduktion und Alkylierung wurden die L· und -Ketten durch Gelfiltration getrennt und durch Aminosäureanalyse und Endgruppenbestimmung charakterisiert. Die durch limitierte tryptische Spaltung entstandenen F(ab)- und Fc-Fragmente wurden getrennt und charakterisiert. Bromcyanspaltprodukte wurden sowohl aus dem intakten IgG als auch aus dem Fc- und dem partiell reduzierten und alkylierten F(ab)-Fragment hergestellt. Diese Spaltprodukte wurden gereinigt und durch Aminosäureanalyse und Endgruppenbestimmung charakterisiert. Mit Hilfe der Bromcyanspaltprodukte und deren partieller Reduktion und Alkylierung gelang es, die im Protein vorhandenen die L· und die -Kette verbindenden Cysteine, die zwei die -Ketten http://www.deepdyve.com/assets/images/DeepDyve-Logo-lg.png hoppe-seyler's zeitschrift für physiologische chemie de Gruyter

Zur Strukturregel der Antikörper. Die Primärstruktur eines monoklonalen IgG1-Immunglobulins (Myelomprotein Nie), I. Reinigung und Charakterisierung des Proteins, der L- und H-Ketten, der Bromcyanspaltprodukte und der Disulfidbrücken

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Publisher
de Gruyter
Copyright
Copyright © 1976 by the
ISSN
0018-4888
eISSN
1437-4315
DOI
10.1515/bchm2.1976.357.2.1515
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Abstract

Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. Bd. 357, S. 1515 -1540, November 1976 Zur Strukturregel der Antikörper Die Primärstruktur eines monoklonalen IgGl-Immunglobulins (Myelomprotein Nie), I Reinigung und Charakterisierung des Proteins, der L· und -Ketten, der Bromcyanspaltprodukte und der Disulfidbrücken Lorenz DREKER, Joachim SCHWARZ , Wolfgang REICHEL und Norbert HILSCHMANN Max-Planck-Institut für experimentelle Medizin, Göttingen (Der Schriftleitung zugegangen am 27. August 1976) Zusammenfassung: Myelomprotein Nie wurde aus dem Serum einer Myelomkranken durch trägerfreie kontinuierliche Hochspannungselektrophorese bzw. durch Pevikon-Block-Elektrophorese isoliert, durch lonenaustauschchromatographie und Gelfiltration gereinigt und durch Aminosäureanalyse und Endgruppenbestimmungen charakterisiert. Serologisch gehört das Protein der IgGlUhterklasse an, es wurde als Gml + , 2~, 4~, 17+Protein typisiert. Die I^Kette ist vom -Typ. Nach partieller Reduktion und Alkylierung wurden die L· und -Ketten durch Gelfiltration getrennt und durch Aminosäureanalyse und Endgruppenbestimmung charakterisiert. Die durch limitierte tryptische Spaltung entstandenen F(ab)- und Fc-Fragmente wurden getrennt und charakterisiert. Bromcyanspaltprodukte wurden sowohl aus dem intakten IgG als auch aus dem Fc- und dem partiell reduzierten und alkylierten F(ab)-Fragment hergestellt. Diese Spaltprodukte wurden gereinigt und durch Aminosäureanalyse und Endgruppenbestimmung charakterisiert. Mit Hilfe der Bromcyanspaltprodukte und deren partieller Reduktion und Alkylierung gelang es, die im Protein vorhandenen die L· und die -Kette verbindenden Cysteine, die zwei die -Ketten

Journal

hoppe-seyler's zeitschrift für physiologische chemiede Gruyter

Published: Jan 1, 1976

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