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Lorentz und Zierke: Reaktion von Weizenkeimlektin mit Glykoproteinen J. Clin. Chem. Clin. Biochem. Vol. 26, 1988, pp. 549--558 © 1988 Walter de Gruyter & Co. Berlin · New York Untersuchungen zur Reaktion von Weizenkeimlektin mit Glykoproteinen des Serums Lektine als Reagentien, III. Mitteilung Von K. Lorentz und R. Zierke1) Institut für Klinische Chemie der Medizinischen Universität zu Lübeck (Eingegangen am 24. August 1987//15. Januar/15. Juli 1988) Zusammenfassung: Lösungen von Weizenkeimlektin reagieren selektiv, aber unvollständig mit Glykoproteinen des Serums, die N-Acetylneuraminsäure enthalten, nämlich (mit abnehmender Intensität) mit a2-Makroglobulin, Haptoglobin, Hämopexin, Immunglobulin A, ^-saurem Glykoprotein, Immunglobulin M und anderen. Die Fällung verläuft nicht stöchiometrisch und hängt von folgenden Variablen ab: Lektin- und Polyethylenglykolkonzentration, Temperatur, pH-Wert, lonenstärke und Einflüssen der Matrix. Wahrscheinlich wird die Reaktion durch spezifische und elektrostatische Kontakte des Lektins mit Sialylresten des Glykoproteins eingeleitet, denen die Bindung an N-Acetylglucosamin-Gruppen folgt. Eine minimale Wechselwirkung von Albumin beruht auf Komplexbildung mit reaktiven Proteinen über die Ausbildung von Disulfidbrücken. Obwohl die Fällung mit Weizenkeimlektin Sialoproteine des Serums empfindlich nachweist, entsprechen ihre Ergebnisse nicht dem N-Acetylneuraminsäuregehalt von Glykoproteinen im Serum. Dies stellt die analytische Eignung des Lektins zur quantitativen Messung von Sialokonjugaten in Frage. Studies on the reaction of wheat germ agglutinin
Clinical Chemistry and Laboratory Medicine – de Gruyter
Published: Jan 1, 1988
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